MPTS/MPTES复合自组装薄膜的制备及摩擦磨损特性分析

采用分子自组装技术,在单晶硅表面制备3-巯丙基三甲氧基硅烷(MPTS)、3-甲基丙烯酰氧丙基三甲氧基硅烷(MPTES)薄膜以及MPTS/MPTES复合自组装薄膜,利用原子力显微镜（AFM）、X射线光电子能谱仪（XPS）及接触角测定仪对MPTS/MPTES复合薄膜的结构进行分析,并采用DF PM型动/静摩擦系数精密测定仪评价其摩擦磨损性能.结果表明,与MPTS薄膜和MPTES薄膜相比,MPTS/MPTES复合薄膜具有优异的疏水性和摩擦磨损性能,其原因在于MPTS/MPTES复合薄膜的分子体积较大并具有可移动性和特殊的柔韧性,其基底附近呈现出类似于固体紧密排列的结构并具有一定的刚性和承载能力.     

单晶硅表面有机硅烷/稀土复合自组装膜的摩擦磨损性能

利用分子自组装技术,在单晶硅表面制备了MPTS MPTES /稀土复合自组装膜.利用接触角测定仪、原子力显微镜和X射线光电子能谱仪分析表征了薄膜的组成和结构;采用DF-PM型静-动摩擦系数精密测定仪评价了薄膜的摩擦磨损性能.研究结果表明：稀土元素可以组装到氧化后的硅烷化表面而形成MPTS-MPTES /稀土自组装复合薄膜.在较低载荷下,薄膜不但摩擦系数较低,同时也表现出良好的耐磨性和摩擦稳定性,显示了其在微型机械表面改性的潜在应用前景.     

氢氯噻嗪在Caco-2细胞模型中的体外转运研究

采用体外培养的人小肠上皮细胞模型Caco-2考察浓度、时间、P-糖蛋白(P-glyprotein,P-gp)抑制剂维拉帕米(verapamil)以及pH对氢氯噻嗪(hydrochlorothiazide)跨膜转运的影响.氢氯噻嗪双向转运的Papp比值即Papp B→A/Papp A→B均大于1.5.在加入P-gp抑制剂维拉帕米后,氢氯噻嗪PappA→B极显著增大,Papp B→A降低,且Papp B→A/Papp A→B从2.87下降到0.67,加入前后有极显著差异(P0.01),且氢氯噻嗪的吸收转运随pH值的降低而显著增加.结果表明,氢氯噻嗪在Caco-2细胞模型中的吸收可能存在由载体介导的主动转运,同时它还受到P-糖蛋白的外排作用.     

荧光探针自组装膜对久效磷农药的检测

采用CdSe量子点作为荧光探针,将巯基丙酸稳定的CdSe、聚二烯丙基二甲基氯化铵(PDDA)和乙酰胆碱酯酶(ACHE)通过静电吸引法,层层组装到石英表面,构建一种荧光性自组装多层膜Quartz/PDDA/CdSe/PDDA/ACHE/PDDA.利用有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制机理,成功地将自组装膜用于痕量久效磷农药的检测.实验表明,在乙酰胆碱酯酶被抑制16 min,底物乙酰胆碱浓度为8.8 mmol.L-1的条件下,该膜对久效磷的检测限低至48.64 nmol.L-1.所构建的自组装膜稳定性较好、灵敏度较高,可以再生使用.     

纳米金在DNA电化学传感器中的应用研究

利用自组装单分子膜原理,通过层层组装的方法将金纳米粒子(AuNPs)和DNA探针分别固定到金电极表面制备成探针电极。结果表明纳米金可以使响应电流大大增强,有利于提高检测的灵敏度;同时DNA自组装到纳米金修饰的金电极上,形成一层致密的分子膜,可使响应电流下降。     

自组装溶液酸度对L-半胱氨酸自组膜的结构与性能的影响

L-半胱氨酸（L-Cys）自组装单分子膜（SAM）已在化学传感器及生物传感器研究领域得到了广泛应用.但是,L-Cys SAM容易通过静电吸附或分子间氢键形成二聚体,而降低表面功能基团的活性,进而对生物传感器的性能产生不利影响.首先在不同pH条件下,将L-Cys自组装在金电极表面,用循环伏安法、交流阻抗法和偏振模式傅里叶变换红外反射吸收光谱法对L-Cys SAM进行表征.结果表明,在pH 3.0的醋酸盐缓冲溶液中于金表面上制备L-Cys SAM可以较为有效的抑制二聚体的形成,为蛋白质的固定化提供了理想的界面,为进一步制备免疫传感器、酶传感器等生物传感器提供了技术支持.     

凯威特型空间单层球面网壳的非线性分析

基于作者所编制的凯威特型单层网壳优化设计软件（ＳＳＳＡＯＰ）的优化设计方案,采用非线性有限元分析方法,并利用荷载增量迭代法对已优化设计的网壳进行非线性分析,计算其安全储备,得出可靠度指标,以此来评价该方案的优劣     

Two forms of the membrane-bound state of the first C2 domain (C2A) of synaptotagminⅠand calcium-triggered membrane insertion

The synaptic vesicle protein synaptotagmin I(syt I) is a vesicle transmembrane protein present in synaptic vesicles, which has been proposed as the Ca^2 sensor that regulates secretion. The C2A domain is the membrane proximal part of its cytoplasmic domain. The interaction between C2A and lipid bilayer has been considered to be essential for triggering neurotransmitter release. In the present work, the measurements of membrane surface tension and surface concentration showed that the C2A domain of syt I exhibited two membrane-bound states: the surface adsorption state and the membrane insertion state. The surface absorption state formed in a Ca2~-independent manner with lower affinity, while the membrane insertion state formed with high affinity was only found in the presence of Ca^2 . Both the Ca^2 -independent and Ca^2 -dependent syt I membrane interactions required anionic phospholipids, such as phosphatidylserine (PS). When expressed into rat pheo-chromocytoma (PC12) cells and human embryonic kidney (HEK-293) cells, as demonstrated by immunofluorescence staining and subcellular fractionation, most of the C2A was found at the plasma membrane, even when the cells weredepleted of Ca^2 by incubation with EGTA. These resultssuggested a new molecular mechanism of syt I as a Ca^2 sensor in membrane fusion. Ca^2 -independent surface adsorption might attach syt I to the release site during the docking or priming step. When intracellular Ca^2 increased,syt I triggered the neurotransmitter release following the Ca^2 -dependent penetration into the target membrane.